Il glutine (I° parte)

Si, vi presento il glutine. Sembra una burla o un errore di sistema, che ha postato un vecchio messaggio rimasto in memoria…. in realtà è bene tornare a parlare di glutine: il ben noto trigger ambientale della celiachia.

C’è ancora chi ha le idee poco chiare su questo illustre personaggio! C’è, infatti chi lo definisce una sostanza di natura lipidica oppure un carboidrato presente nella pasta oppure ancora, una fibra alimentare che aiuta i processi di digestione dell’organismo. Capite ora perché è bene parlarne!

Il glutine è un complesso alimentare di natura proteica.
In natura, nella cariosside o chicco (vedi figura) di alcuni cereali quali frumento, orzo, farro, segale, kamut…. troviamo le componenti proteiche che al momento dell’impasto (quando cioè uniamo farina ed acqua) formano il glutine.

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Le proteine (7-18%) presenti nel chicco dei cereali, seppure in diverso rapporto, sulla base della loro solubilità in acqua o in alcol, possono essere raggruppate in: gluteline; prolammine; albumine e globuline. Sono le gluteline e le prolammine in grado di costituire la tipica struttura molecolare del glutine. Ecco perchè si dice che il glutine in natura non esiste!

L’importanza del glutine non è nutrizionale ma tecnologica infatti questa miscela proteica è in grado di assorbire adeguate quantità di acqua conferendo all’impasto tenacia, coesività, viscosità ed elasticità.

Sia le gliadine che le glutenine sono caratterizzate da una elevata percentuale di prolina e glutamina. Inoltre le gliadine sono proteine monomeriche con un peso molecolare di circa 28.000–55.000 dalton e sulla base della loro diversa struttura primaria possono essere classificate in: alfa/beta, gamma ed omega. Le glutenine, invece, hanno dimenzioni maggiori infatti il loro peso molecolare varia da 500.000 dalton a più di 10 millioni. Sulla base delle loro struttura primaria possono essere divise in subunità ad elevato peso molecolare (HMW) (PM = 67.000-88.000) e a basso peso molecolare (LMW) (PM = 32.000–35.000). Per le HMW è stata proposta un’ulteriore suddivisione in subunità: tipo x (ad alto peso molecolare) e tipo y (a basso peso molecolare). I modelli strutturali delle subunità HMW di tipo x e y sono principalmente costituiti da tre domini. All’estremità N-terminale è presente una sequenza non ripetitiva di 80-100 residui caratterizzati da 3-5 residui di cisteina. All’estremità C-terminale è contenuta una sequenza non ripetitiva di 42 residui, tra i quali uno di cisteina. Le sequenze ripetitive di 490-700 residui separano le due regioni.

Ciascuna proteina del glutine è costituita da 3 domini strutturalmente diversi. In particolare uno di questi domini contiene una peculiare sequenza ripetitiva ricca di glutamina e prolina.

Presto continueremo con l’approfondimento su questa miscela proteica così interessante da un punto di vista della biochimica, della tecnologia alimentare e della clinica.

approfondimenti:
Chemistry of gluten proteins

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